واکنش متفاوت ایزوفرم های آلفا و بتای پروتیین حرارتی 90 با سوبستراهای مختلف

سال انتشار: 1391
نوع سند: مقاله ژورنالی
زبان: فارسی
مشاهده: 267

فایل این مقاله در 9 صفحه با فرمت PDF قابل دریافت می باشد

استخراج به نرم افزارهای پژوهشی:

لینک ثابت به این مقاله:

شناسه ملی سند علمی:

JR_FEYZ-16-1_007

تاریخ نمایه سازی: 29 مهر 1398

چکیده مقاله:

سابقه و هدف : کمپلکس پروتیین حرارتی 90 (HSP90) در فرآیند تولید ساختمان نهایی از قبیل چین خوردگی و فعال شدن پروتیین های بسیاری شرکت دارد. دو پروتیین هومولوگ HSP90β ،HSP90α در مهره داران وجود دارند. نحوه بیان آنها در شرایط نرمال و شرایط استرس با یکدیگر فرق می کند، اما در مورد تمایز عملکرد آنها هنوز کار زیادی انجام نگرفته است. در این کار تفاوت بین ایزوفرم هایHSP90 در رابطه با کمپلکس چپرونی مورد بررسی قرار گرفته است. مواد و روش ها: پروتین علامت دار حرارتی 90 آلفا و پروتیین حرارتی 90 بتا در سلول های پستانداران و یا ااسیت Xenopus بیان گردید. به کمک تکنیک رسوب ایمنی (1mmnoprecipitaion) هر یک از کوچپرون ها را رسوب داده و رسوب هر یک از پروتیین های حرارتی 90 آلفا و یا بتا به همراه چپرون های مربوطه با یکدیگر مقایسه گردیدند. نتایج: نتایج مطالعه نشان داد که هر دو پروتیین حرارتی 90 آلفا و پروتیین حرارتی بتا به طور مساوی در کمپلکس چپر ونی پروتیین حرارتی 90 شرکت می کنند. سوبستراهای Cdc37 ،MEK1،HSF-1 ،PAf-1 با هر دو پروتیین حرارتی 90 آلفا و بتا واکنش داده و شوک حرارتی تاثیری بر این واکنش نداشت. سوبستراهای کیناز A-Raf ،c-Src ،CKIIB و Erk با هر دوی پروتیینها واکنش داده، ولی پس از استرس حرارتی واکنش قویتری را با پروتیین حرارتی 90 آلفا نشان دادند.نتیجه گیری: این نتایج نشان می دهد که اگرچه دو ایزوفرم مورد بررسی واکنش مشابهی با کوچپرون ها دارند، اما واکنش آنها با سوبستراها تحت تاثیر شوک حرارتی می باشد.

کلیدواژه ها:

پروتیین حرارتی 90 آلفا ، پروتیین حرارتی 90 بتا ، شوک حرارتی ، چپرون

نویسندگان

علی اکبر طاهریان

استادیار، مرکز تحقیقات علوم تشریح، دانشگاه علوم پزشکی کاشان

پاتریک کرون

گروه آناتومی و بیولوژی سلولی ملکولی، دانشگاه ساسکاچوان، کانادا

نیک آوسنک

گروه آناتومی و بیولوژی سلولی ملکولی، دانشگاه ساسکاچوان، کانادا